امتزاز البروتينات على اسطح الجسيمات النانوية

أ.د. حميدة عيدان سلمان و م.م ميس أحمد كاظم
كلية التربية للعلوم الصرفة / قسم الكيمياء

الامتزاز هو عملية تراكم ذرات أو جزيئات مادة قد تكون سائل أو غاز وهي المادة (الممتزة) على سطح مادة أخرى (المازة) (1). يمكن أن تتم هذه العملية في أنظمة مختلفة مثل الغاز- السائل ، والسائل – السائل ، والسائل – الصلب والغاز- الصلب (2). وأحد الأمثلة على عملية الامتزاز هو امتزاز المواد الحيوية مثل البروتينات، حيث تتمتع الآلية الفيزيائية الحيوية لامتزاز البروتين بأهمية كبيرة, لأن البروتينات الممتزة تتحكم بالتفاعلات البيولوجية حيث تتوسط أو تحفز أو تخفف الاستجابة البيولوجية للمواد. يعد امتزاز البروتين ظاهرة معقدة لعدة اسباب ، حيث أن البروتينات عبارة عن إلكتروليت كبير نسبيًا له خصائص امتزاز معتمدة على عدد من العوامل المترابطة مثل (حجم , شكل و نوع البروتين كذلك التركيب والوزن الجزيئي للبروتين، إلخ.. ), وقت التفاعل بين البروتين والسطح , كيمياء الأسطح وتركيز المحلول ايضا تؤثر على امتزاز البروتين. وبالتالي ، فإن امتصاص البروتين يواجه مشاكل متعددة في الكيمياء الفيزيائية السطحية. نتيجة لهذه العوامل ، تعددت وتنوعت الأساليب التحليلية المستخدمة لدراسة امتزاز البروتين ، وقد ثبت أنه من الصعب التعرف على العموميات الكامنة وراء امتزاز البروتين (3).
يمكن أن تمتز البروتينات على اسطح المواد النانوية مما يؤثر على البروتين الممتز حيث تمتلك التضاريس السطحية للمركبات النانوية تأثيرًا على امتزاز البروتين ، ومن المهم فهم التفاعل ( الكيميائي , الفيزيائي ) والتحكم فيه بين الأسطح ذات البنية النانوية والبروتينات خاصتا للتطبيقات الطبية الحيوية. يعتمد الامتزاز على خشونة السطح , كيمياء السطح وتركيز البروتينات الممتزة (4). تسبب الجسيمات النانوية تغيرات في بنية البروتينات الممتزة ، ويمكنها احداث تغيير في الهيكل البروتيني وبالتالي تؤثر على وظيفة البروتين الممتز و التأثير على النشاط الحيوي الكلي. توفر أسطح الجسيمات النانو المنحنية مقارنة بالأسطح المستوية مرونة إضافية ومساحة سطحية محسّنة لجزيئات البروتين الممتزة (5).
يمكن أن تؤثر أسطح جسيمات النانوية المنحنية على الهياكل الثانوية للبروتينات أيضاً. وفي بعض الحالات تسبب تغيرات لا عودة فيها (6). تختلف كمية البروتين الممتز باختلاف حجم الجسيمات النانوية ، قام Cerdervall واخرون بدراسة دور حجم الجسيمات النانوية ومساحة السطح في امتزاز البروتين. يتنوع حجم الجسيمات النانوية بين (70 – 700) نانومتر, وقد تنوعت كمية البروتينات المرتبطة مع حجم الجسيمات النانوية ومع مقدار مساحة السطح المتاحة ، لكن انحناء السطح لم يؤثر على تقارب البروتينات النسبي للجسيمات (7) ومن المهم دراسة امتزاز بعض البروتينات المهمة مثل الالبومين.
الالبومين عبارة عن بروتين كروي الشكل صغير يحتوي على 585 من الأحماض الأمينية ، مع عدد قليل من بقايا التربتوفان أو الميثيونين ، ايضا يحوي الكثير من المخلفات المشحونة مثل الليسين وأحماض الأسبارتيك (8) . وهو الأكثر وفرة ضمن بروتينات بلازما الدم ، ويشكل عادة حوالي 50٪ من بروتين البلازما البشري (9). في الظروف الفسيولوجية الاعتيادية ، يتم تكوين حوالي ) 10-15 ( غرام من الألبومين في الكبد يوميًا ، مع انخفاض تخزينه داخل الخلايا أو يكاد يكون معدوم ، ويتم تحفيز انتاجه بواسطة الهرمونات ، مثل هرمون الأنسولين , الكورتيزول وهرمون النمو (10). أيضا في بياض البيض نجد بروتين الألبومين ويسمى ovalbumin.
وفي إحدى الدراسات تم دراسة امتزاز الالبومين على سطح اوكسيد الزنك النانوي وبمختلف الظروف والعوامل مثل الوقت , تركيز المادة الممتزة ووزن المادة المازة , , درجة الحرارة ايضا تأثير الدالة الحامضية. بعد تثبيت الظروف الفضلى للامتزاز تم دراسة ايزوثيرمات الامتزاز مثل لانكماير ,فرندليش وتمكن ووجد ان امتزاز الالبومين على سطح اوكسيد الزنك كان متوافق مع نموذج ايزوثيرم لانكماير للامتزاز, ايضا تم ايجاد الدوال الديناميكية الحرارية للامتزاز وتم التوصل الى ان الامتزاز كان تلقائيا والعملية ماصة للحرارة بينما النظام كان أكثر عشوائية(11,12).

المصادر:
1- Bahl, A., Bahl, B. S., Tuli, G. D. (2000). Essentials of physical chemistry. S. Chand & company ltd.
2- Dąbrowski, A. (2001). Adsorption—from theory to practice. Advances in colloid and interface science, 93(1-3), 135-224.‏
3- Parhi, P., Golas, A., Barnthip, N., Noh, H., & Vogler, E. A. (2009). Volumetric interpretation of protein adsorption: capacity scaling with adsorbate molecular weight and adsorbent surface energy. Biomaterials, 30(36), 6814-6824.‏
4- Emanuele Scopelliti, P., Bongiorno, G., & Milani, P. (2011). High throughput tools for the study of protein-nanostructured surface interaction. Combinatorial chemistry & high throughput screening, 14(3), 206-216.‏
5- Verma, A., & Stellacci, F. (2010). Effect of surface properties on nanoparticle–cell interactions. Small, 6(1), 12-21.‏
6- Worrall, J. W., Verma, A., Yan, H., & Rotello, V. M. (2006). “Cleaning” of nanoparticle inhibitors via proteolysis of adsorbed proteins. Chemical Communications, (22), 2338-2340.‏
7- Cedervall, T., Lynch, I., Foy, M., Berggård, T., Donnelly, S. C., Cagney, G., … & Dawson, K. A. (2007). Detailed identification of plasma proteins adsorbed on copolymer nanoparticles. Angewandte Chemie International Edition, 46(30), 5754-5756.‏
8- Quinlan, G. J., Martin, G. S., & Evans, T. W. (2005). Albumin: biochemical properties and therapeutic potential. Hepatology, 41(6), 1211-1219.‏
9- Farrugia, A. (2010). Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic?. Transfusion medicine reviews, 24(1), 53-63.‏
10- Caraceni, P., Tufoni, M., & Bonavita, M. E. (2013). Clinical use of albumin. Blood transfusion, 11(Suppl 4), s18–s25.
11- Hamida E. S., Hanaa A. A., & Mayes A. K. (2019). Adsorption Study Of The Interaction Between Zinc Oxide Nanoparticles With Albumin And Creatinine. College of Education for Pure Science, University of Kerbala.
12- Mayes A. K., Hamida E. S., & Hanaa A. A. (2019). Adsorption of Albumin and Creatinine on ZnO Nanoparticles. International Journal of Pharmaceutical Quality Assurance, 10(04), 689-695.‏